Lisozima

A enzima usa um mecanismo de catálise covalente e catálise ácida geral, promovendo duas reacções de deslocamento nucleofílicos sucessivos. Ela liga-se a seis resíduos de Mur2Ac e GlcNAc que se alternam num peptídeoglicano típico de bactérias, como o PDP ID 1 LZE. A ligação clivada é aquela entre o 4º e 5º resíduos que foram ligados pela enzima. Existem dois mecanismos propostos para esta reacção. O primeiro deles, proposto por Phillips e colegas, leva em consideração um mecanismo SN1, que actualmente não é mais aceito. O mecanismo mais aceito actualmente, proposto por Stephen Withers e colegas, leva em conta um mecanismo SN2. Neste mecanismo, o 4º e 5º resíduos entram no sítio activo da enzima, e o aminoácido Asp52 da lisozima ataca o carbono anomérico do Mur2Ac. Este ataque libera o par de electrões do carbono da GlcNAc, que se liga a um hidrogénio cedido pelo Glu35. Neste ataque, a ligação é clivada, e a GlcNAc (junto com o resto do peptídeoglicado ligado a ela) agora é libertada da enzima, que ainda está ligada covalentemente ao Mur2Ac. Esta ligação é quebrada com o ataque da água, que cede um -OH ao Mur2Ac e um H ao Glu35, restaurando a enzima e libertando o restante do peptídeoglicano.