Turoctocog alfa

Turoctocog alfa, um factor VIII humano da coagulação (rADN), com um domínio B truncado. Esta glicoproteína tem a mesma estrutura do factor VIII humano quando activado, e modificações pós-translacionais semelhantes às da molécula derivada do plasma. O local de sulfatação da tirosina presente em Tir1680 (comprimento total original), que é importante para a ligação ao factor von Willebrand, foi detectado como estando completamente sulfatado na molécula de turoctocog alfa. Quando administrado em perfusão a um doente com hemofilia, o factor VIII liga-se ao factor von Willebrand endógeno que se encontra na circulação sanguínea do doente. O complexo factor VIII/fator von Willebrand consiste em duas moléculas (fator VIII e factor von Willebrand) com diferentes funções fisiológicas. O factor VIII activado age como um cofactor para o factor IX activado, acelerando a conversão do factor X em factor X activado. O factor X activado converte a protrombina em trombina. A trombina converte depois o fibrinogénio em fibrina, podendo, assim, formar-se um coágulo. A hemofilia é uma doença hereditária da coagulação sanguínea, ligada ao sexo, devido à diminuição dos níveis de factor VIII:C, e resulta em profusas hemorragias das articulações, músculos ou órgãos internos, quer espontaneamente quer como resultado de um trauma acidental ou cirúrgico. Com a terapêutica de substituição, os níveis plasmáticos de factor VIII são aumentados, permitindo, assim, uma correção temporária da deficiência do factor e da tendência hemorrágica.